Reklama: Chcesz umieścić tutaj reklamę? Zapraszamy do kontaktu »
Powrót do listy wiadomości Dodano: 2008-07-21  |  Ostatnia aktualizacja: 2008-07-21
Drukowanie oligopeptydów
Drukowanie oligopeptydów
Drukowanie oligopeptydów
Synteza matryc oligopeptydów wkrótce może być tak prosta, jak drukowanie ilustracji – dzięki zmodyfikowanej drukarce laserowej opracowanej przez naukowców Fraunhofer Institute w Stutgarcie oraz Niemieckiego Ośrodka Badań nad Rakiem (DKFZ) w Hamburgu. Opracowane przez niemieckich naukowców urządzenie jest w stanie „wydrukować” 160 tys. różnych peptydów na pojedynczym arkuszu szkła w sposób o wiele szybszy od dotychczas stosowanych metod oraz co równie ważne - o wiele taniej.

„Drukarka peptydów” opracowana została przez zespoły naukowców: Ralfa Bischoffa i Franka Bretitlinga z Fraunhofer Institute w Stutgarcie oraz Niemieckiego Ośrodka Badań nad Rakiem (DKFZ) w Hamburgu. Dzięki nowemu urządzeniu będzie można znacznie przyspieszyć prace badawcze nad oddziaływaniami krótkich peptydów z białkami, a co za tym idzie lepiej poznać cechy patogenów, komórek nowotworowych czy wirusów. Naukowcy mieli duże problemy z przekonaniem wielkich producentów drukarek do swojego pomysłu. Ostatecznie żadna firma nie zgodziła się na badania nad drukowaniem peptydów. Pomimo tego badacze postanowili wcielić swój pomysł w życie i sami dostosowali drukarkę laserową do produkcji oligopeptydów.

Matryce małocząsteczkowych peptydów powstają w procesie drukowania tysięcy punktów składających się aminokwasów, na które w kolejnym kroku nadrukowywane są kolejne aminokwasy, zgodnie z pożądaną sekwencją. „Tusz” do tej drukarki występuję nie w 4 kolorach, a w 20, gdzie każdy z „kolorów” to jeden z powszechnie występujących aminokwasów. Aminokwasy te „zamrożone” są w stałej matrycy, która po nałożeniu ulega stopieniu pod wpływem światła laserowego uwalniając aminokwas, który łączone jest z innymi aminokwasami w reakcji Merrifielda (metoda fazy stałej). W ten sposób można otrzymać łańcuchy oligopeptydów o maksymalnie 11 aminokwasach.

W metodzie fazy stałej do wydłużającego się łańcucha pepetydowego związanego ze stałym podłożem (np. ziarnami polistyrenowymi) dodaje się stopniowo aminokwasy. Najpierw do ziaren podłoża przyłącza się C-końcowy aminokwas pożądanego peptydu, a potem usuwa się z tego aminokwasu grupę ochronną t-Boc (diwęglan di-tert-butylu). Następnie dodaje się kolejny aminokwas (w formie zablokowanej grupą t-Boc) i odczynnik wiążący – dicykloheksylokarbodiimid (DCC). Po utworzeniu wiązania peptydowego odmywa się nadmiar odczynników i dicykloheksylomocznik (powstający z DCC). W ten sposób otrzymujemy oligopepetyd o 2 aminokwasach. Przyłączając w ten sam sposób kolejne aminokwasy wydłużamy oligopeptyd. Po uzyskaniu żądanej sekwencji oligopeptydu uwalnia się go z powierzchni podłoża działając kwasem fluorowodorowym, który rozrywa połączenie estrowe pochodzące od C-końcowego aminokwasu, nie uszkadzając powstałych wiązań peptydowych.

W porównaniu z konwencjonalnymi metodami, gdzie używa się np. robotów do pozycjonowania pojedynczych aminokwasów na membranie nowa metoda „drukowania” dysponuje o wiele lepszą rozdzielczością. Dzięki niej zamiast 10 tys. punktów (tutaj: pojedynczych oligopeptydów) na 20 cm arkuszu szkła można ich umieścić 160 tys. Taka wydajność pozwala na zmniejszenie kosztu pojedynczej syntezy z 4 funtów na pojedynczy oligopeptyd do kilku pensów.

Aby „drukarka” weszła do powszechnego użycia naukowcy, którzy ją opracowali muszą ją udoskonalić przede wszystkim pod kątem niezawodności oraz powtarzalności zadanych syntez.

Kategoria wiadomości:

Z życia branży

Źródło:
dkfz.de ; rsc.org
urządzenia z xtech

Interesują Cię ciekawostki i informacje o wydarzeniach w branży?
Podaj swój adres e-mail a wyślemy Ci bezpłatny biuletyn.

Komentarze (0)

Możesz być pierwszą osobą, która skomentuje tę wiadomość. Wystarczy, że skorzystasz z formularza poniżej.

Wystąpiły błędy. Prosimy poprawić formularz i spróbować ponownie.
Twój komentarz :

Czytaj także